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김성곤

2005-04-27 05:50:39 | Hit : 8860 | Vote : 898

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리보솜 구조와 항생제 내성 메커니즘

박테리아가 항생제에 대한 내성을 갖게 되는 메커니즘이 밝혀졌다. 미국 예일대학교의 Thomas A. Steitz 박사를 비롯한 연구팀은 MLSBK 항생제가 결합한 돌연변이 리보솜의 삼차원 구조 연구를 통해 항생제 내성 메커니즘을 규명하여 4월 22일자 Cell에 “Structures of MLSBK Antibiotics Bound to Mutated Large Ribosomal Subunits Provide a Structural Explanation for Resistance”라는 제목으로 발표하였다.

MLSBK 항생제라는 것은 macrolide, lincosamide, streptogramin B, 그리고 ketolide를 포함하는 항생제 그룹을 가리키는 용어이다. 이 항생제들은 모두 박테리아 리보솜 큰 단위체의 펩타이딜전이효소 (peptidyltransferase) 활성 부위의 RNA에 결합하여 작용한다. 리보솜은 세포에서 단백질을 합성하는 공장으로서 이 항생제들이 리보솜에 결합하면 단백질 합성이 중단되어 세포가 죽게 된다.

Steitz 박사의 연구팀은 X-선 회절법을 이용하여 Haloarcula marismortui (Hma)라는 박테리아의 리보솜 큰 단위체에 MLSBK 항생제들이 결합한 구조를 결정하였다. Haloarcula marismortui 박테리아는 사해에서 발견된 고세균으로서 그 리보솜으로 결정을 만들기가 쉬우며 MLSBK 항생제에 대한 내성도 가지고 있다.

연구팀은 대표적인 macrolide 항생제인 에리트로마이신 (erythromycin)을 비롯하여 azithromycin, telithromycin, clindamycin, virginiamycin M, virginiamycin S 등 의학적으로 중요한 항생제들이 Hma 리보솜에 결합한 구조를 결정한 결과 그 결합양상에 대한 구체적인 정보들을 얻을 수 있었다.

무엇보다 중요한 발견은 항생제 내성을 갖는 돌연변이 리보솜에 항생제가 여전히 결합한다는 것이다. 그러나 돌연변이 리보솜에서는 합성되는 단백질 사슬이 이동하는 통로가 더 넓어진 것으로 나타났다. 즉 정상적인 리보솜에서는 항생제가 결합할 때 단백질 사슬의 이동 통로가 막혀 리보솜 기능이 상실되지만 돌연변이 리보솜에서는 항생제 결합에도 불구하고 단백질 사슬의 이동이 큰 방해를 받지 않는다는 것이다. 이러한 발견은 앞으로 새로운 항생제를 개발하는데 매우 중요한 정보가 될 것으로 생각된다.

출판날짜 2005/04/21

정보출처 : http://www.eurekalert.org/pub_releases/2005-04/hhmi-rmg042105.php
정보제공 : 한국과학기술정보연구원(KISTI) 해외과학기술동향
(본 내용은 한국과학기술정보연구원과 정보이용 협약을 맺고 제공되며 저작권은 한국과학기술정보연구원에 있습니다.)

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